血紅蛋白分子是有核紅細胞、網織紅細胞內形成的一種含色素蛋白質。色素部分為亞鐵血紅素，蛋白質部分為珠蛋白。亞鐵血紅素由原卟啉、鐵組成，受δ氨基-γ酮戊酸合成酶、血紅素和Fe2+的調節。Fe2+位于卟啉環中心，有6個配位鍵，4個配位鍵與原卟啉分子的4個氮原子相連，第5個配位鍵與珠蛋白肽鏈F肽段咪唑基相連，第6配位鍵為空位，能可逆地與氧結合，完成運氧功能。

　　蛋白肽鏈分為α、β兩類：①a類鏈包括：a 、 x（zeta）和q（theta）鏈。 ②b類鏈包括： b 、 d 、 g和e（epsilon）鏈。α鏈由141個氨基酸組成，β鏈由146個氨基酸組成。每個Hb分子由2條α類肽鏈和2條β類肽鏈組成，每條珠蛋白肽鏈含有1個亞鐵血紅素。在正常情況下，99%Hb的鐵原子呈Fe2+狀態，稱為還原Hb，1%呈Fe3+狀態，稱為高鐵血紅蛋白，只有Fe2+狀態的Hb才能與氧結合，稱為氧合血紅蛋白。